Deep Purple au Technion

Pour la première fois depuis 1971, des recherches menées à l'Institut de Technologie Technion-Israël ont découvert une nouvelle famille de protéines photodétectrices.

Cette découverte, publiée dans le magazine scientifique Nature, a été menée par l'étudiante au doctorat Alina Pushkarev sous la supervision du professeur Oded Beja, et en une collaboration avec des chercheurs japonais, américains et israéliens.



Les protéines réactives légères permettent aux organismes vivants de récolter l'énergie du soleil. Ces protéines sont responsables de la récolte de la lumière par deux processus biologiques distincts. Le premier de ces processus est la photosynthèse, qui est utilisée par les plantes, les algues et les bactéries aquatiques (cyanobactéries). Le second est via les protéines liées à la rétine (rhodopsines), qui sont utilisés par de nombreux micro-organismes, ainsi que des organes visuels animaux (y compris les yeux humains). Les rhodopsines sont noyées dans la membrane de la cellule, en la traversant sept fois (c'est-à-dire qu'il s'agit d'une protéine longue qui "pique" la paroi externe des cellules sept fois). Les rhodopsines sont constituées d'une protéine attachée à un dérivé de la vitamine A, appelé rétinal, leur permettant de capturer la lumière.

Actuellement, il existe deux types de rhodopsine connus. Les micro-organismes utilisent des rhodopsines de type 1 pour détecter la lumière et la convertir en énergie chimique, tandis que les rhodopsines de type 2 se retrouvent dans les yeux des animaux et sont cruciales pour la vision.

Dans le laboratoire de microbiologie marine du Technion, les chercheurs ont cherché à découvrir des rhodopsines complètement nouvelles dans les microorganismes résidant dans le lac Kinneret au plus fort de l'été - lorsque l'environnement serait bien ensoleillé. Le lac Kinneret, comme tout environnement naturel, a une variété abondante de micro-organismes qui ne peuvent pas être cultivés en laboratoire. Ainsi, Mme Pushkarev et le Prof. Beja ont utilisé une souche de laboratoire de E. coli comme usine de protéines pour l'expression des protéines appartenant aux résidents microbiens du lac Kinneret.

En ajoutant du rétinal (une forme de vitamine A qui est la base chimique de la vision animale) aux milieux de croissance, le chercheur a découvert un gène qui a transformé E. coli en une couleur pourpre foncé. Le gène s'est avéré être une toute nouvelle famille de rhodopsines, qui sont intégrées dans une orientation complètement opposée par rapport à toutes les autres rhodopsines connues. Bien que cette famille de rhodopsine ait été trouvée dans presque tous les environnements marins et d'eau douce connus, elle n'avait jamais été découverte auparavant, en dépit de recherches approfondies sur ces environnements. Les chercheurs ont nommé la nouvelle famille des héliorhodopsines (hḗlios, «soleil»).

Les premières rhodopsines (Type 2) ont été découvertes en 1876 par le scientifique allemand Franz Christian Boll, qui les isola des grenouilles. En 1971, presque 100 ans plus tard, des chercheurs de l'Université de Californie ont découvert une nouvelle famille de rhodopsines (Type 1), dans un microbe provenant des eaux hypersalines. Leur motivation était d'expliquer la nature pourpre de la Haloarchaea (une archaea de sel vivant) vivant dans ces eaux.

Trois décennies plus tard, cette découverte apparemment non-médicale conduirait au développement d'un nouveau champ en neurosciences: l'Optogénétique. Ce champ est basé sur l'utilisation de rhodopsines de type 1, pour l'excitation contrôlée des neurones, et même des neurones uniques chez les mammifères.

Aujourd'hui, de nombreux groupes de recherche dans ce domaine travaillent sur l'utilisation des rhodopsines de type 1 dans la maladie neuronale, la correction du rythme cardiaque et plus encore. Maintenant, la découverte de Mme Pushkarev et du professeur Beja d'une nouvelle famille de rhodopsines pourrait devenir l'outil le plus récent dans le domaine de l'optogénétique.

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